AMINOÁCIDOS CON GRUPOS R BÁSICO.

 

Los aminoácidos se denominan así porque son derivados amino de ácidos carboxílicos. Entre los 20 aminoácidos comunes, los grupos amino y carboxilo están conectados al mismo átomo de carbono: a es un átomo de carbono. Por lo tanto, todos los aminoácidos estándar contenidos en las proteínas son α-aminoácidos. Otros dos sustituyentes están unidos al carbono a: el átomo de hidrógeno y la cadena lateral única (R) de cada aminoácido. En los nombres químicos de los aminoácidos, los átomos de carbono se identifican mediante números que comienzan con los átomos de carbono del grupo carboxilo. El ácido carboxílico es un oxiácido, que es el grupo más importante utilizado para nombrar compuestos orgánicos en la nomenclatura IUPAC.

Los aminoácidos tienen grupos ionizables, cuando se observan, tienen una verdadera estructura de ion híbrido, mientras que los ácidos carboxílicos y los grupos amino pueden actuar como ácidos y bases. El grupo de ácido carboxílico se puede ionizar, lo que significa que puede donar hidrógeno y el oxígeno tiene carga negativa. Muy similar a un grupo amino, donde el grupo amino se comporta como una base, y a la base se le permite tener hidrógeno, por lo que tiene carga positiva.

Grupos R (Zwitterion)
Fuente. QuimicaSexto.blogspot.com

En los grupos ionizables, las cargas se adquieren dentro de la molécula y estas cargas establecen un comportamiento ácido-base. Al tener esta propiedad, los aminoácidos permiten la obtención de iones híbridos. Es un compuesto neutro, pero tiene un grupo funcional cargado. Estos cargos son cargos unitarios en forma de signos opuestos. Los iones híbridos son moléculas neutras, pero la molécula contiene una carga, y si tiene un grupo funcional cargado negativamente, la molécula tiene el signo opuesto y habrá otro grupo funcional cargado positivamente.

Grupos R básicos

La histidina (His, H), la lisina (Lys, K) y la arginina (Arg, R) tienen cadenas laterales hidrófilas. Estas cadenas laterales son bases que contienen nitrógeno y tienen una carga positiva a pH 7. La cadena lateral de la histidina contiene un sustituyente de anillo de imidazol. La forma protonada de este anillo se llama ión imidazolio. La lisina es un diaminoácido con ambos grupos amino a y e. El grupo e-amino existe en forma de iones de alquilamonio (-CH2-NH3_) a pH neutro y le da a la proteína una carga positiva. La arginina es el más básico de los 20 aminoácidos, porque su cadena lateral de iones guanidina se homogeneiza en todas las condiciones comunes en las células. La cadena lateral de arginina también proporciona una carga positiva a la proteína.