COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO.
La unión instantánea de enzimas a sustratos, fue un descubrimiento que abrió paso al estudio de resultados de cinética enzimática. Emil Fischer propuso en 1894 que una enzima tiene una plantilla rígida o candado, y el sustrato es la llave que le corresponde. Existen un número limitante de sustratos que pueden ajustarse a ciertas enzimas. Los primeros estudios cinético enzimáticos confirmaron que la enzima (E) se une a un sustrato para formar un complejo enzima – sustrato (ES). Cuando el ligando se une de forma no covalente a su posición adecuada en el sitio activo, forma un complejo ES. El sustrato reacciona instantáneamente con la proteína catalizadora, al igual que con otros sustratos en una reacción de múltiples sustratos, para la formación de un producto de reacción.
Las enzimas realizan la tarea
básica de reducir la energía de activación, es decir, la energía que se debe
agregar a la reacción para comenzar. Las enzimas actúan uniendo y reteniendo
moléculas de reactivo, lo que facilita la formación y ruptura de enlaces
químicos.
Sustrato - Sitio activo - Producto Fuente: (Khan Academy) |
Una proteína está compuesta de
unidades llamadas aminoácidos, y en una enzima como proteína, el sitio activo
se obtiene de los aminoácidos que los constituyen. Estos aminoácidos pueden
tener cadenas laterales grandes o pequeñas, ácidas o básicas, hidrófilas o
hidrófobas.
El grupo de
aminoácidos que se encuentra en el sitio activo y su posición en el espacio
tridimensional dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento químico
muy específicos.
Bibliografía
Khan
Academy. (s.f.). Recuperado el 03 de 11 de 2020, de Khan
Academy: https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/enzyme-structure-and-catalysis/a/enzymes-and-the-active-site
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